FEBS Lett. 2003 May 22;543(1-3):93-7.

(trad. R. Treignier)

Les rayonnements des micro-ondes peuvent altérer la conformation des protéines sans qu'il y échauffement.


Microwave radiation can alter protein conformation without bulk heating.

de Pomerai DI, Smith B, Dawe A, North K, Smith T, Archer DB, Duce IR, Jones D, Candido EP.

School of Life and Environmental Sciences, University of Nottingham, University Park, NG7 2RD, Nottingham, UK

L'exposition aux rayonnements des micro-ondes accroît l'agrégation d'albumine de sérum bovin in vitro, d'une manière dépendante du temps et de la température.

Les rayonnements des micro-ondes promeuvent aussi la formation de fibrilles amyloïdes par l'insuline bovine à 60 C. Ces altérations de la conformation des protéines ne sont pas accompagnées par des changements mesurables de température, conformes avec les estimations de modelage de champs de rayonnements spécifiques absorbés (15 - 20 mW/kg).

La dénaturation limitée de protéines cellulaires pourrait expliquer nos observations antérieures que les réponses modestes type chocs de chaleur sont induites par l'exposition aux micro-ondes dans des Caernorhabditis elegans. Nous montrons aussi que les réponses aux chocs thermiques de la température et des micro-ondes sont supprimées après l'interférence de l'ARN ablatant la fonction du facteur de choc thermique.


Exposure to microwave radiation enhances the aggregation of bovine serum albumin in vitro in a time- and temperature-dependent manner. Microwave radiation also promotes amyloid fibril formation by bovine insulin at 60 degrees C. These alterations in protein conformation are not accompanied by measurable temperature changes, consistent with estimates from field modelling of the specific absorbed radiation (15-20 mW kg(-1)). Limited denaturation of cellular proteins could explain our previous observation that modest heat-shock responses are induced by microwave exposure in Caenorhabditis elegans. We also show that heat-shock responses both to heat and microwaves are suppressed after RNA interference ablating heat-shock factor function.